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蛋白質(zhì)乙?；揎棧櫭剂x指的就是在蛋白質(zhì)原有基礎(chǔ)上面嫁接上乙?；鶊F(tuán)。在細(xì)胞中，乙酰化修飾的反應(yīng)由乙?；D(zhuǎn)移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙酰基轉(zhuǎn)移并添加在蛋白質(zhì)賴(lài)氨酸殘基上。在早期的研究中，乙?；揎椧恢北徽J(rèn)為是真核細(xì)胞所特有的一種翻譯后修飾，直到后來(lái)研究發(fā)現(xiàn)原核細(xì)胞中也存在著蛋白質(zhì)乙酰化修飾。所以，乙?；揎検窃撕驼婧松锼灿械囊环N翻譯后修飾類(lèi)型。

   蛋白的乙酰化修飾早在20世紀(jì)60年代就被發(fā)現(xiàn)了，但真正受到科學(xué)界“追捧”卻是經(jīng)歷長(zhǎng)達(dá)半個(gè)世紀(jì)的“辛酸”歷程。1964年，乙酰化先驅(qū) Vincent Allfrey 確定了組蛋白（histone）中的乙酰化，并提出了這種蛋白修飾在轉(zhuǎn)錄調(diào)控中可能有作用。同時(shí)期發(fā)現(xiàn)的磷酸化修飾自1959年確定后，即得到了飛速發(fā)展，而乙?；揎椩诎l(fā)現(xiàn)后的30年間并未得到科學(xué)家的重視，直到近20年隨著乙?；嚓P(guān)酶以及非組蛋白乙?；饾u被“解鎖”，乙?；矫娴奈恼聰?shù)量呈井噴式增長(zhǎng)。2006年，抗體富集和質(zhì)譜技術(shù)被引入乙?；嚓P(guān)研究，檢測(cè)到的修飾蛋白數(shù)得到極大提升，乙?；綍x升為蛋白翻譯后修飾研究的“當(dāng)紅小生”之一。

1.乙酰化

賴(lài)氨酸乙?；强赡娴姆g后修飾，在調(diào)控蛋白質(zhì)功能、染色質(zhì)結(jié)構(gòu)和基因表達(dá)中起重要作用。許多轉(zhuǎn)錄輔助活化因子都具有乙?；D(zhuǎn)移酶內(nèi)在活性，而轉(zhuǎn)錄輔助抑制因子則與去乙酰酶活性相關(guān)。作為對(duì)信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路的響應(yīng)，乙?；瘡?fù)合體（例如 CBP/p300 和 PCAF）或去乙?；瘡?fù)合體（例如 Sin3、NuRD、NcoR 和 SMRT）聚集成為結(jié)合 DNA 的轉(zhuǎn)錄因子 (TF)。組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶 (HAT) 作用下的組蛋白高度乙?；c轉(zhuǎn)錄激活相關(guān)，而組蛋白去乙?；?(HDAC) 作用下的組蛋白去乙酰化則與轉(zhuǎn)錄抑制相關(guān)。組蛋白乙酰化通過(guò)重構(gòu)更高層級(jí)的染色質(zhì)結(jié)構(gòu)，弱化組蛋白與 DNA 之間的相互作用，以及為轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合體提供結(jié)合位點(diǎn)來(lái)促進(jìn)轉(zhuǎn)錄，轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合體包括含有布羅莫結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)，該蛋白質(zhì)能夠結(jié)合乙?；?lài)氨酸。組蛋白去乙酰化則通過(guò)相反的機(jī)制來(lái)抑制轉(zhuǎn)錄，這些機(jī)制包括高級(jí)染色質(zhì)結(jié)構(gòu)的組裝，以及排除含有布羅莫結(jié)構(gòu)域的轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合體。組蛋白低乙?；钱惾旧|(zhì)沉默的標(biāo)志。越來(lái)越多的非組蛋白的特定位點(diǎn)乙?；驯蛔C實(shí)可調(diào)節(jié)其活性、定位、特異性相互作用以及穩(wěn)定性/降解。值得一提的是，最近質(zhì)譜分析技術(shù)取得的進(jìn)展實(shí)現(xiàn)以高分辨率對(duì)所有蛋白質(zhì)組中的大多數(shù)乙?；稽c(diǎn)進(jìn)行定位。這些研究顯示“乙酰組”在大約 1750 個(gè)蛋白中包含近 3600 個(gè)乙?；稽c(diǎn)，表明乙酰化修飾是自然界最豐富的化學(xué)修飾之一。事實(shí)上，這一標(biāo)志可能影響蛋白質(zhì)各種不同生理過(guò)程的活動(dòng)，包括染色質(zhì)重構(gòu)、細(xì)胞周期、剪接、核轉(zhuǎn)運(yùn)、線粒體生物學(xué)，以及肌動(dòng)蛋白成核。在生物體方面，乙?；瘜?duì)免疫、生理節(jié)律以及記憶的形成有重要作用。蛋白質(zhì)乙?；潜姸嗉膊⌒滤幵O(shè)計(jì)的有利靶標(biāo)。

01

HAT的發(fā)現(xiàn)

在1964年，ALLFREY發(fā)現(xiàn)組蛋白乙酰化修飾影響著基因的活性，但未找到乙酰化酶或去乙?；?。1995年時(shí)也曾發(fā)現(xiàn)一種酶在組蛋白進(jìn)入細(xì)胞核以前使剛合成的組蛋白乙酰化，這種酶現(xiàn)稱(chēng)為細(xì)胞質(zhì)乙酰基轉(zhuǎn)移酶(HAM)。乙酰化酶通過(guò)傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)分類(lèi)方法是很難找到的。直到ALLIS和BROWNELL研究出了一種新的蛋白質(zhì)分離方法，并以四膜蟲(chóng)的核提取物為實(shí)驗(yàn)對(duì)象，最終找到了乙酰化酶，并命名為histone acetyltransferase type A (HATA)，屬于一類(lèi)轉(zhuǎn)移酶。此后就開(kāi)始在基因庫(kù)中尋找那些序列和HATA相似的基因。結(jié)果發(fā)現(xiàn)酵母基因Gcn5p與四膜蟲(chóng)的HATA非常相似，實(shí)驗(yàn)也證明Gcn5p在酵母中的作用就相當(dāng)于HATA在四膜蟲(chóng)所起的作用。
 

02

乙?；傅姆诸?lèi) 

乙酰化酶（acetyltransferase），或稱(chēng)組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶（histoneacetyltransferase，HAT），是使組蛋白乙酰基化，減弱組蛋白與DNA的緊密結(jié)合能力，促進(jìn)轉(zhuǎn)錄的酶。研究表明HAT活性異?？蓪?dǎo)致從神經(jīng)性病變到癌癥等多種疾病的發(fā)生。組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶（HAT）及組蛋白去乙?；福℉DAC）調(diào)節(jié)組蛋白和轉(zhuǎn)錄因子的乙?；?，從而在控制細(xì)胞生命活動(dòng)中發(fā)揮著重要作用。

      根據(jù)HATs的來(lái)源和功能將其分為兩類(lèi)：A型位于細(xì)胞核內(nèi)，與染色質(zhì)上的組蛋白結(jié)合，主要乙酰化核小體組蛋白，也可使非組蛋白乙?；c基因轉(zhuǎn)錄相關(guān)；B型存在于細(xì)胞質(zhì)，使細(xì)胞質(zhì)中新合成的游離組蛋白乙酰化，利于其轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞核中，因而對(duì)基因表達(dá)調(diào)控起重要作用的主要是A型HATs。研究發(fā)現(xiàn)，許多轉(zhuǎn)錄輔激活因子具有內(nèi)源性的A型HATs活性。目前已被鑒定的HATs有二十多種，主要為如下幾個(gè)家族：GNAT(Gcn5-related N-acetyltransferases)家族，其主要成員有Gcn5、PCAF、Elp3、Hatl、Hpa2等；MYST家族；P300／CBP家族；另外還有一些轉(zhuǎn)錄因子，如TAFII250；核受體輔激活物，如ACTR、SRCl等.（1）GNAT家族：GNAT家族(Gcn5-related N-acetyltransferases)是迄今了解的比較全面的一個(gè)超家族，它們是在若干同源區(qū)和乙?；嚓P(guān)基序上相似的一類(lèi)物質(zhì)。包括Gcn5(general control nonderepressible-5’)，Elp3、Hatl、Hpa2，另外還包括其它的真核和原核不同底物的乙酰轉(zhuǎn)移酶，顯示出這類(lèi)物質(zhì)在進(jìn)化的過(guò)程中的保守性和廣泛性。在N末端到C末端的四個(gè)序列基序C，D，A，B的功能還不是很清楚，C基序存在于大多數(shù)GNAT家族乙酰轉(zhuǎn)移酶，但是在多數(shù)已知的HAT上卻沒(méi)有。A基序是高度保守的區(qū)域，與MYST蛋白共有。此外，還包括一個(gè)Arg/Gln-X-X-Gly-X-Gly/Ala片斷，可特異性識(shí)別結(jié)合乙酰輔酶A底物。（2）MYST家族：一組進(jìn)化相關(guān)蛋白，主要成員有MOZ、Ybs2/Sas3、Sas2和Tip60，另有酵母Esal，果蠅MOF，人HB01和MORF。這組蛋白有著相似的片段和特異的乙酰轉(zhuǎn)移酶同源區(qū)(部分基序A與GNAT共有)。（3）p300／CBP：p300／CBP是一個(gè)大約300kDa，2400個(gè)殘基的大蛋白，它是一個(gè)無(wú)處不在的，通用的轉(zhuǎn)錄共活化物，在多種細(xì)胞過(guò)程中起著重要的作用，包括細(xì)胞的周期、分化、凋亡。p300和CBP的變異與特定的癌癥和其它人類(lèi)疾病過(guò)程相關(guān)。在分子水平上，p300／CBP是參與多種DNA轉(zhuǎn)錄因子調(diào)控的轉(zhuǎn)錄協(xié)同因子，通過(guò)和一些特定的轉(zhuǎn)錄因子(如CBEB、核激素受體、癌蛋白相關(guān)因子c-Fos，C-Jun，c-Myb)形成復(fù)合物，幫助啟動(dòng)特定基因的表達(dá)。（4）細(xì)胞核受體共活化物：激素信號(hào)也能激活HAT蛋白參與轉(zhuǎn)錄，因此，人類(lèi)細(xì)胞核共活化物也是一類(lèi)獨(dú)特的HAT蛋白家族，包括SRC-1(steroidreceptorcoaetivator-1)、ACTR和TIF2。（5）TFIIIC：實(shí)驗(yàn)表明，組蛋白乙酰化轉(zhuǎn)錄中的功能亞單位TFIIIC，是RNA聚合酶Ⅲ的一個(gè)普通轉(zhuǎn)錄因子，近來(lái)被鑒定為HATs。其功能是通過(guò)結(jié)合啟動(dòng)DNA和招募TBP-TFⅢB、多聚酶RNA III啟動(dòng)轉(zhuǎn)錄復(fù)合物的形成。近期體內(nèi)實(shí)驗(yàn)純化得到人類(lèi)TFⅢC顯示了其潛在的HAT活性。可乙?；疕3、H4、H2A單體組蛋白和核小體。

2.去乙?；?/strong>

組蛋白去乙?；?histone deacetylase,HDAC)是一類(lèi)蛋白酶,對(duì)染色體的結(jié)構(gòu)修飾和基因表達(dá)調(diào)控發(fā)揮著重要的作用。一般情況下,組蛋白的乙?；欣贒NA與組蛋白八聚體的解離，核小體結(jié)構(gòu)松弛，從而使各種轉(zhuǎn)錄因子和協(xié)同轉(zhuǎn)錄因子能與DNA結(jié)合位點(diǎn)特異性結(jié)合，激活基因的轉(zhuǎn)錄。而組蛋白的去乙?；瘎t發(fā)揮相反的作用。

01

去乙?；傅陌l(fā)現(xiàn)

HDACs最初在釀酒酵母中發(fā)現(xiàn)，后來(lái)相繼在不同的生物中發(fā)現(xiàn)多種HDACs，它們具有不同的功能。

02

去乙?；傅姆诸?lèi)

至今已發(fā)現(xiàn)的人類(lèi)HDACs有18種，根據(jù)其與釀酒酵母的三種HDACs(Rpd3、Hdal和Sir2)的同源性分為三類(lèi)。第1類(lèi)與與酵母的Rpd3同源，結(jié)構(gòu)相近，包括HDACl、HDAC2、HDAC3、HDAC8、HDACI1；第Ⅱ類(lèi)與第I類(lèi)有相近的催化活性。但二者在結(jié)構(gòu)核功能上有明顯的不同。第Ⅱ類(lèi)與酵母Hdal有相近的催化結(jié)構(gòu)，又可分為A亞類(lèi)和B亞類(lèi)，ⅡA類(lèi)是轉(zhuǎn)錄共遏制因子(corepressor)，包括HDAC4、HDAC5、HDAC7、HDAC9，ⅡB類(lèi)包括HDAC6、HDACl0。第Ⅲ類(lèi)與酵母中的Sir2同源，已在人細(xì)胞中鑒定出7種，分別為SirTl-7。HDACs在真核細(xì)胞中相當(dāng)保守。在HDAC／Rpd3家族中，各種酶的C末端均有3個(gè)區(qū)域含有高度保守的氨基酸殘基(組氨酸、天冬氨酸、甘氨酸)，如果將HDACl的這3個(gè)區(qū)域中的天冬氨酸核組氨酸突變?yōu)樘於０被虮彼幔瑒t去乙酰基作用會(huì)部分或完全消失，即上述這些區(qū)域可能是酶活性位點(diǎn)的組成部分。

3

組蛋白乙酰化

細(xì)胞核中的染色體是高度壓縮的，而折疊時(shí)DNA纏繞的就是組蛋白。


將組蛋白區(qū)域放大，我們就會(huì)看到這樣一串念珠，組蛋白被一根DNA序列串起來(lái)。


為了方便研究，我們將一個(gè)組蛋白和其附近 147bp DNA片段，叫一個(gè)核小體。也就是說(shuō)，核小體 = 組蛋白 + DNA(147bp)


把組蛋白拆開(kāi)來(lái)，它其實(shí)有八個(gè)部分來(lái)構(gòu)成：組蛋白八聚體 = 2個(gè)H2B + 2個(gè)H2A + 2個(gè)H3 + 2個(gè)H4


下面是檢測(cè)到的組蛋白三維結(jié)構(gòu)示意圖，細(xì)心的你們一定會(huì)發(fā)現(xiàn)在每種組蛋白結(jié)構(gòu)都會(huì)伸出來(lái)一小段“線頭”，這是蛋白質(zhì)的N端，也叫尾巴(tail)。

事實(shí)上，每個(gè)組蛋白結(jié)構(gòu)都會(huì)延伸出這個(gè)“尾巴”，組蛋白修飾就是在這個(gè)尾巴上進(jìn)行的。

01

組蛋白乙酰化

組蛋白甲基化和乙?；饕l(fā)生在它們的N-末端尾部并且可以影響基因的轉(zhuǎn)錄。組蛋白乙?；饕c基因激活有關(guān)，組蛋白乙?；饕l(fā)生在H3、H4的N端比較保守的賴(lài)氨酸位置上，是由組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶和組蛋白去乙酰化酶協(xié)調(diào)進(jìn)行。特定基因區(qū)域的組蛋白乙?；腿ヒ阴；且砸环N非隨機(jī)的、位置特異的方式進(jìn)行。乙?；赡芡ㄟ^(guò)對(duì)組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來(lái)調(diào)節(jié)基因轉(zhuǎn)錄

總結(jié)下，目前學(xué)到的組蛋白修飾及其作用：

這些組蛋白修飾也可以共同作用來(lái)完成調(diào)控，比如，H3K9ac也與H3K14ac和H3K4me3高度共存共同作為活性基因動(dòng)子的標(biāo)志。

02

其他組蛋白乙?；?/strong>

4

非組蛋白乙酰化

蛋白質(zhì)乙?；钤绨l(fā)現(xiàn)主要發(fā)生在細(xì)胞核內(nèi)的組蛋白上，參與調(diào)控基因轉(zhuǎn)錄過(guò)程。后來(lái)，隨著蛋白質(zhì)譜靈敏度的增加，越來(lái)越多的非組蛋白被發(fā)現(xiàn)也會(huì)發(fā)生乙?；揎?。蛋白乙?；芯块_(kāi)始在代謝、免疫、細(xì)胞周期、DNA損傷修復(fù)、凋亡、自噬等領(lǐng)域如火如荼地展開(kāi)。

一篇2019年末發(fā)表在Nature Communications上的自噬領(lǐng)域的研究論文為例簡(jiǎn)要剖析一下基本的研究思路。

目標(biāo)蛋白是否存在乙?；揎棧吭撜撐难芯康氖亲允墒荏w蛋白p62。為了確定p62是否存在乙?；揎棧髡呤紫扔昧藘煞N去乙酰化酶抑制劑TSA（HDAC家族抑制劑）和NAM（Sirtuin家族抑制劑），確定內(nèi)源的p62和外源的p62在細(xì)胞中均可以發(fā)生乙酰化。
值得注意的是，只有TSA處理能夠提高p62的乙?；?，這里就提示p62的去乙酰化過(guò)程由HDACs而非Sirtuins介導(dǎo)。

乙?；绞艿皆鯓拥恼{(diào)控？作者用了多種刺激處理細(xì)胞，包括饑餓和MG132（蛋白酶體抑制劑）等，發(fā)現(xiàn)只有饑餓能夠顯著提高p62的乙?；?。多說(shuō)一句，有一位大牛這樣講過(guò)，不受調(diào)控的蛋白翻譯后修飾都是耍流氓，可見(jiàn)找到蛋白翻譯后修飾的調(diào)控模式多么重要。

確定乙酰化轉(zhuǎn)移酶在哺乳動(dòng)物細(xì)胞中，介導(dǎo)蛋白發(fā)生乙?；揎椀闹饕╬300、CBP、PCAF、GCN5和TIP60在內(nèi)的5種乙?；D(zhuǎn)移酶。一般只需要在細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行簡(jiǎn)單的篩選，如在細(xì)胞內(nèi)分別高表達(dá)或者敲除/低以上乙酰轉(zhuǎn)移酶，檢測(cè)目標(biāo)蛋白的乙酰化水平，基本就可以確定目標(biāo)蛋白的乙?；赡膫€(gè)乙酰轉(zhuǎn)移酶介導(dǎo)。在這篇文章里，作者發(fā)現(xiàn)在細(xì)胞內(nèi)高表達(dá)TIP60能夠顯著提高p62的乙?；?。

確定去乙?；赣捎谝呀?jīng)確定p62的去乙酰化過(guò)程由HDACs介導(dǎo)。因此作者就利用不同的HDAC在細(xì)胞內(nèi)作了簡(jiǎn)單的篩選，發(fā)現(xiàn)在細(xì)胞內(nèi)高表達(dá)HDAC6能夠顯著降低p62的乙?；?，也就表明p62的去乙酰化由HDAC6介導(dǎo)。作者進(jìn)一步利用體外實(shí)驗(yàn)證明HDAC6可以直接去乙?；痯62。

確定乙酰化位點(diǎn)一般確定乙?；稽c(diǎn)有兩種常用的方法：在細(xì)胞內(nèi)直接純化目標(biāo)蛋白進(jìn)行質(zhì)譜鑒定；在體外利用純化的目標(biāo)蛋白與乙酰轉(zhuǎn)移酶進(jìn)行體外乙?；磻?yīng)，將反應(yīng)后的目標(biāo)蛋白進(jìn)行質(zhì)譜鑒定。無(wú)論哪種方法確定的乙酰化位點(diǎn)，都要通過(guò)構(gòu)建突變體進(jìn)行最后的確定。乙酰化主要發(fā)生在賴(lài)氨酸（K）上，一般而言，賴(lài)氨酸突變?yōu)榫彼幔≧）相當(dāng)于模擬去乙?；?，賴(lài)氨酸突變?yōu)楣劝滨０罚≦）相當(dāng)于模擬乙酰化。
對(duì)目標(biāo)蛋白的影響確定了乙?；稽c(diǎn)，一般就可以利用構(gòu)建的模擬乙酰化/去乙?；蛔凅w研究乙?；瘜?duì)于目標(biāo)蛋白功能的影響。在這篇文章中，由于乙?；稽c(diǎn)主要發(fā)生在介導(dǎo)p62結(jié)合泛素的UBA結(jié)構(gòu)域，因此作者就檢測(cè)了乙?；?去乙?；蛔凅w與泛素的結(jié)合情況，以及對(duì)UBA結(jié)構(gòu)域形成二聚體影響。

生物學(xué)功能僅僅研究乙酰化修飾對(duì)于目標(biāo)蛋白的影響還不夠，一般還需要進(jìn)一步在細(xì)胞水平或者動(dòng)物水平研究目標(biāo)蛋白乙酰化的生物學(xué)功能。由于p62主要作為自噬受體在自噬過(guò)程中發(fā)揮作用。作者因此檢測(cè)了誘導(dǎo)自噬條件下細(xì)胞內(nèi)泛素化蛋白的降解情況和對(duì)細(xì)胞活力的影響。
總結(jié)而言，蛋白的乙?；揎椦芯恳话惆ㄒ韵虏襟E：確定目標(biāo)蛋白是否存在乙酰化；篩選乙酰化酶/去乙?；?；鑒定乙?；稽c(diǎn)；解析乙?；瘜?duì)目標(biāo)蛋白的影響；探究目標(biāo)蛋白乙酰化的生物學(xué)功能。

5.總結(jié)

乙酰化是一個(gè)普遍而重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，不僅集中在對(duì)細(xì)胞染色體結(jié)構(gòu)的影響以及對(duì)核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的激活方面，而且還影響參與細(xì)胞周期和新陳代謝、肌動(dòng)蛋白聚合控制、腫瘤及多聚谷氨酰胺疾病等方方面面。乙?；粌H存在于真核細(xì)胞中，而且越來(lái)越多的證據(jù)也表明乙?；瑯佑绊懺S多原核細(xì)胞的生理生化過(guò)程。

早期的研究發(fā)現(xiàn)乙?；饕l(fā)生在組蛋白賴(lài)氨酸位點(diǎn)上，但是隨著后來(lái)的研究發(fā)現(xiàn)越來(lái)越多的非組蛋白的特定位點(diǎn)乙?；脖蛔C實(shí)可調(diào)節(jié)其活性、定位、特異性互作及蛋白質(zhì)穩(wěn)定性等。
除了賴(lài)氨酸可以發(fā)生乙?；揎椡猓灿醒芯堪l(fā)現(xiàn)存在著絲氨酸、蘇氨酸的乙?；揎?，并且絲氨酸和蘇氨酸的乙酰化修飾與這些氨基酸的磷酸化修飾相互競(jìng)爭(zhēng)，從而改變細(xì)胞的信號(hào)通路機(jī)制。這些研究發(fā)現(xiàn)說(shuō)明了：賴(lài)氨酸、絲氨酸、蘇氨酸等氨基酸的乙酰化修飾可以與甲基化、泛素化、磷酸化、糖基化等翻譯后修飾相互競(jìng)爭(zhēng)，從而影響細(xì)胞信號(hào)通路機(jī)制。

由于質(zhì)譜技術(shù)的進(jìn)展以及與生物學(xué)的聯(lián)合，得以實(shí)現(xiàn)了對(duì)所有蛋白中的大所數(shù)乙?；稽c(diǎn)進(jìn)行定位。這些研究顯示「乙酰組」在大約 1750 個(gè)蛋白中包含近 3600 個(gè)乙?；稽c(diǎn)，表明乙?；揎検亲匀唤缱钬S富的化學(xué)修飾之一，這也表明了乙?；赡苡绊懙鞍踪|(zhì)的各種不同的生理活動(dòng)過(guò)程，蛋白質(zhì)乙?；彩墙陙?lái)眾多疾病新藥開(kāi)發(fā)設(shè)計(jì)的有利靶標(biāo)。

參考文獻(xiàn)：

1. 組蛋白乙?；负腿ヒ阴；傅难芯?，LV Lin等.

2. 知乎，酸菜/白墨.

3. CST信號(hào)通路簡(jiǎn)介.

主營(yíng)項(xiàng)目

1. 動(dòng)物實(shí)驗(yàn)

動(dòng)物飼養(yǎng)、疾病造模、行為學(xué)檢測(cè)、心功能、無(wú)創(chuàng)血壓、血常規(guī)、全自動(dòng)生化檢測(cè)等

2. 細(xì)胞實(shí)驗(yàn)

CCK8/MTT、原代細(xì)胞分離、流式細(xì)胞實(shí)驗(yàn)、細(xì)胞劃痕、侵襲、遷移、EDU染色、轉(zhuǎn)染、穩(wěn)定株

3. 分子生物學(xué)

PCR檢測(cè)、熒光定量PCR、絕對(duì)定量PCR、端粒酶長(zhǎng)度、pull down、雙熒光素酶、SSR、SNP檢測(cè)等

4. 蛋白實(shí)驗(yàn)

WB、Co-IP、酵母雙雜

5. 病理實(shí)驗(yàn)

HE染色、免疫組學(xué)、電鏡

6. 生理生化實(shí)驗(yàn)

肝腎功能、抗氧化、免疫反應(yīng)等生理免疫指標(biāo);動(dòng)植物營(yíng)養(yǎng)指標(biāo)、微量元素、重金屬、酶活等。

7. 多組學(xué)實(shí)驗(yàn)

基因組、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、蛋白組、代謝組、微生物多樣性、宏基因組、生信分析

8. 整體課題實(shí)驗(yàn)

方案設(shè)計(jì)、整體實(shí)驗(yàn)交付、標(biāo)書(shū)寫(xiě)作、論文潤(rùn)色、協(xié)助投稿

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